Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

7.2. Трехмерная структура лизоцима

Лизоцим - относительно небольшой фермент. Лизоцим, выделенный из белка куриных яиц, где он содержится в большом количестве, представляет собой одну полипептидную цепь из 129 аминокислотных остатков и массой В молекуле лизоцима имеется четыре поперечных дисульфидных мостика, обусловливающих стабильность фермента. Последовательность аминокислот в лизоциме показана на рис. 7.5.

В 1965 г. Дэвид Филлипс с сотрудниками определили трехмерную структуру лизоцима. Так впервые была получена карта высокого разрешения для белка, обладающею ферментативной активностью. Молекула лизоцима оказалась компактной, приближенно эллипсоидной формы размерами Как показано на рис, 7.7, укладка полипептидной цепи носит

Рис. 7.3. NAM связана с гликозидной связью

Рис. 7.4. Лизоцим гидролизует гликозидную связь между NAM и -лактильный остаток

очень сложный характер. В ней содержится гораздо меньше -спиралей, чем в миоглобине и гемоглобине. В некоторых участках полипептидная цепь имеет вытянутую конформацию. В одном из этих участков цепь делает поворот и идет в обратном направлении параллельно самой себе; при этом два параллельных тяжа соединяются водородными связями, образующимися между пептидными группами. Такие участки «шпильки для волос» подобны упоминавшимся выше антипараллельным -складчатым слоям - регулярно повторяющимся участкам вторичной структуры в белке шелка. Внутренняя часть молекулы лизоцима, подобно молекулам миоглобина и гемоглобина, почти полностью неполярна. Очевидно, что, как и в случае большинства других белков, гидрофобные взаимодействия играют важную роль в образовании третичной структуры лизоцима.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление