Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

7.4. Способ связывания конкурентного ингибитора

Рентгеноструктурное исследование комплекса лизоцима с три-NAG позволило установить локализацию активного центра и выявило, какие взаимодействия обеспечивают специфическое связывание субстрата; на этой основе была разработана гипотеза, предсказывающая детальный механизм ферментативного действия лизоцима. Оказалось, что три-NAG присоединяется к лизоциму в щели на его поверхности, занимая при этом примерно половину щели. Связывание происходит в результате образования водородных связей и вандерваальсовых взаимодействий. Электростатические взаимодействия отсутствуют, поскольку в три-NAG нет ионных групп.

Водородные связи между три-NAG и лизоцимом показаны на рис. 7.9. Карбоксильная группа аспартата-101 образует водородные связи с остатками Наиболее специфические и прочные водородные связи образуются между ферментом и остатком С ингибитора. Здесь появляются четыре водородные связи. NH-группа индольного кольца триптофана-62 соединяется водородной связью с кислородом при Соседний аминокислотный остаток - триптофан-63 — аналогичным образом связывается с кислородом, стоящим при Когда три-NAG присоединяется к ферменту, кольцо триптофана-62 перемещается на 0,75 А. Прочные водородные связи формируются между -группами ацетамидной боковой цепи остатка сахара и СО-группами основной белка, принадлежащими соответственно аминокислотному остатку.

Между три-NAG и ферментом возникает большое число контактов, обусловленных вандерваальсовыми взаимодействиями.

Остаток сахара В вовлечен в малое количество полярных контактов с ферментом, но он тесно связан с индольным кольцом триптофана-62. Остаток А довольно слабо контактирует с ферментом.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление