Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

8.2. Трехмерная структура химотрипсина

Понять суть этого удивительного процесса активации можно, лишь зная в деталях структуру и механизм каталитического действия химотрипсина. К счастью, фермент этот исследован достаточно хорошо методами химического и рентгеноструктурного анализа. По существу химотрипсин - это один из самых изученных ферментов, и поэтому имеет смысл рассмотреть его более детально.

Молекула химотрипсина состоит из трех полипептидных цепей, соединенных двумя межцепочечными дисульфидными связями (рис. 8.4). Масса фермента составляет около

Рис. 8.2. Электронная микрофотография зимогеновых гранул в ацинарных клетках поджелудочной железы. (Печатается с любезного разрешения д-ра G. Palade.)

Рис. 8.3. Активация химотрипсиногена.

Рис. 8.4. В молекуле -химотрипсина имеются два межцепочечных дисульфидных мостика и три внутрицепочечные дисульфидные связи.

Трехмерную структуру фермента при разрешении 2 А (рис. 8.5) установили Дэвид Блоу (D. Blow) и сотрудники методом рентгеноструктурной кристаллографии. Молекула химотрипсина имеет компактную эллипсоидную форму размером Все заряженные группы, за исключением трех, абсолютно необходимых для катализа, находятся на поверхности молекулы. Молекула свернута очень сложно; в отличие от миоглобина и гемоглобина она содержит очень мало -спиралей. Полипептидные цепи в основном вытянуты и нередко идут параллельными тяжами на расстоянии друг от друга примерно 5 А. Между пептидными группами в прилегающих тяжах образуются многочисленные водородные связи. Часть молекулы обладает вторичной структурой, напоминающей антипараллельные складчатые слои, как это наблюдалось и в лизоциме.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление