Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

8.16. Основные типы протеолитических ферментов - это сериновые протеиназы и карбоксипротеиназы

До сих пор мы рассматривали два класса протеолитических ферментов, а именно

Рис. 8.25. Структура кислой протеиназы из плесени Rhizopus. Показаны -углеродные атомы. Активный центр расположен между двумя долями молекулы во впадине, где размещаются 8 аминокислотных остатков субстрата. Пепсин имеет очень сходную структуру. [Subrama-nian Е., Trends Biochem. Sci., 3, 2 (1978).]

цинксодержащие протеиназы (на примере карбоксипептидазы А-см. разд. 7.8) и сериновые протеиназы. Широко распространена также группа тиоловых протеиназ. Так, в папаине, получаемом из папайи, в активном центре имеется цистеин, роль которого аналогична роли серина-195 в химотрипсине. Катализ папаином протекает через образование тиоэфира в качестве промежуточного соединения; в катализе участвует расположенная вблизи боковая цепь гистидина. Другая большая группа протеолитических ферментов включает карбоксипротеиназы, или, как их еще называют, кислые протеиназы, поскольку большинство из них активно только в кислой среде. Наиболее известный представитель этой группы - пепсин, главный протеолитический фермент желудочного сока. Пепсин мол. массой образуется из пепсиногена (профермента) путем отщепления N-концевого пептида, состоящего из 44 аминокислотных остатков. Эта активация либо происходит спонтанно (при рН 2 и ниже), либо катализируется пепсином. В итоге пепсиноген, секретированный в полость желудка, превращается в пепсин в течение нескольких секунд. В активном центре пепсина содержатся два остатка аспартата. Для проявления ферментативной активности один остаток аспартата должен находиться в ионизированной, другой - в неионизированной форме; это определяет оптимум рН для пепсина - между 2 и 3. Сходные по структуре и ферментативным свойствам карбоксипротеиназы были выделены из лизосом, осуществляющих внутриклеточное расщепление (разд. 20.8), а также из различных плесневых грибов (рис. 8.25). Все карбоксипептидазы ингибируются пепстатином (аналогом гексапептидного переходного промежуточного соединения), добавленным в очень низких концентрациях (порядка ).

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление