Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

9.13. Поперечные связи повышают прочность коллагенового волокна

Коллаген, подобно фибрину, стабилизирован коваленгными поперечными связями. Коллагеновым волокнам свойственно два типа поперечных связей: внутримолекулярные (в пределах одной тропоколлагеновой единицы) и межмолекулярные (между отдельными тропоколлагеновыми единицами). Рассматриваемые связи встречаются только в двух близких белках - коллагене и эластине.

В образовании внутримолекулярных поперечных связей в коллагене участвуют боковые цепи лизина. На первом этапе происходит превращение -аминоконца лизина в альдегид под действием фермента лизилоксидазы. Далее два альдегида вступают в реакцию альдольной конденсации (рис. 9.18). При этой реакции енолат-ион, образовавшийся из одного альдегида, присоединяется к карбонильной группе другого альдегида. Интересна локализация этой внутримолекулярной поперечной связи. В последовательности аминокислот амино-концевого участка -цепи коллагена глицин становится каждым третьим остатком, лишь начиная с положения 13. Следовательно, лизин-5 находится в неспирализованной области полипептидной цепи, вблизи начала тройной спирали. Гибкость этого неспирализованного фрагмента способствует формированию рассматриваемой поперечной связи,

Альдольная поперечная связь может превращаться - в результате взаимодействия с боковой цепью хистидина в гистидин-альдольную поперечную связь (рис, 9.19). Альдегидная группа этого альдоль-гистидинового комплекса способна давать шиффово основание с друюй боковой цепью, такой, как боковая цепь гидроксилизина. В итоге возможно ковалентное связывание четырех боковых цепей ом, причем некоторые из этих цепей могут принадлежать разным молекулам тропоколлагена (рис. 9.20).

Количество и тип поперечных связей в коллагене зависят от функции и возраста ткани. Так, коллаген ахиллесова сухожилия крысы характеризуется большим количеством поперечных связей, а в коллагене более эластичного сухожилия хвоста их гораздо меньше. Значение поперечных связей, придающих волокнам коллагена высокую степень упругости, ясно выступает при латиризме - заболевании животных, вызванном поеданием семян сладкого горошка Lathyris odoratus. Токсическим агентом в этом случае является -аминопропионитрил, подавляющий превращение боковой

цепи лизина в альдегид. Под действием этого токсина коллаген заболевших животных теряет механическую прочность.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление