Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

2.9. Периодичные структуры: альфа-спираль, бета-складчатый слой, спираль коллагена

Может ли полипептидная цепь быть уложена в структуру, состоящую из регулярно повторяющихся участков? Чтобы ответить на этот вопрос, Полинг и Кори сравнили ряд потенциально возможных кон формаций полипептидов, построив их точные молекулярные модели. При этом строго соблюдались экспериментально установленные для аминокислот и небольших пептидов величины углов связей и межатомных расстояний. В 1951 г. они предложили две периодические полипептидные структуры, названные соответственно -спираль и складчатый слой.

-Спираль имеет вид стержня. Туго закрученная основная цепь полипептида создает внутреннюю часть стержня, а боковые цепи направлены наружу от основной цепи,

Рис. 2.37. (см. скан) Модель правозакрученной -спирали. А. На спирали показаны только -углеродные атомы. Показаны только атомы азота образующие скелет молекулы, атомы ас-углерода и карбонильного углерода Полное изображение спирали. Водородные связи (на рис. В обозначены красными точками) между и СО-группами стабилизируют спираль.

располагаясь по спирали (рис. 2.37 и 2.38). стабилизирована водородными связями между и СО-группами основной цепи. СО-группа каждой аминокислоты соединяется водородной связью с NH-группой аминокислоты, расположенной в линейной последовательности на 4 остатка впереди (рис. 2.39). Таким образом, все -группы основной цепи связаны между собой водородными связями. В проекции на ось спирали один остаток отстоит от другого на 1,5 А, а угол между ними составляет 100°, т.е. на полный виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Таким образом, аминокислоты, отстоящие друг от друга на 34 остатка в линейной последовательности, в структуре -спирали пространственно расположены очень близко друг к другу. Напротив, аминокислоты, разделенные в линейной последовательности двумя остатками, пространственно располагаются на противоположных сторонах спирали и поэтому взаимодействие между ними маловероятно. Шаг -спирали

Рис. 2.38, а-Спираль в поперечном разрезе. Обратите внимание, что боковые цепи (показаны зеленым) находятся снаружи спирали. Вандерваальсовы радиусы атомов на самом деле больше, чем изображено на рисунке вследствие этого внутри спирали почти нет свободного пространства.

Рис. 2.39. В -спирали NH-группа остатка связана водородной связью с СО-группой остатка

составляет 5,4 расстояние между остатками (по ) и число остатков на один Спираль может закручиваться по часовой стрелке (правая спираль) или против часовой стрелки (левая спираль); все исследованные -спирали белков относятся к правому типу.

Содержание -спиралей в белках, изученных к настоящему времени, крайне вариабельно. В некоторых белках, например миоглобине и гемоглобине, -спираль лежит в основе структуры. Другие белки, например пищеварительный фермент химотрипсин, практически лишены -спиральной структуры. Одинарная -сиираль, о которой речь шла выше, как правило, довольно коротка, обычно менее 40 А в длину. Варианты -спиралей используются при образовании длинных тяжей, достигающих 1000 А и более в длину. Две или более -спирали могут закручиваться одна вокруг другой, как тяжи в канате. Такая структура - -спирализованная суперспиралъ - обнаружена во многих белках; в кератине волос, миозине и тропомиозине мышц, эпидермисе кожи и фибрине, в сгустках крови, Спирализованные «канаты» этих белков выполняют механическую роль, образуя плотные пучки волокон.

«Если принять, что фибриллярные белки эпидермиса, белки кератинизированных тканей, основной белок мышц миозин, а теперь и фибриноген крови - все имеют в основе одну и ту же особую форму молекулярной структуры и потому, вероятно, представляют собой адаптационные варианты одного исходного принципа, то здесь мы, видимо, столкнулись с одним из великих фактов эволюции биологических молекул».

Структура -спирали была предсказана Полингом и Кори за 6 лет до того, как ее удалось экспериментально выявить методом рентген оструктурного анализа миоглобина. Открытие структуры -спирали представляет собой важную веху в развитии молекулярной биологии, поскольку это открытие доказало, что можно предсказать конформацию полипептидной цепи, если точно известны свойства ее компонентов.

В тот же год Полинг и Кори открыли другой вариант периодической структуры, который они назвали -складчатым слоем потому, что это была вторая - после -спирали - открытая ими структура). -Складчатый слой существенно отличается от -спирали тем, что он имеет плоскую, а не стержневидную форму. Полипептидные цепи в -складках почти полностью вытянуты (рис. 2.40), а не туго скручены, как в -спирали. Расстояние по оси между двумя

Рис. 2,40. Конформация дипептидной единицы в складчатом -слое. Полипептидная цепь при этом практически полностью вытянута.

прилежащими аминокислотами составляет 3,5, а не 1,5 А, как в -спирали, Другая особенность -складчатой структуры состоит в том, что она стабилизирована водородными связями между и СО-группами разных тяжей полипептидных цепей, тогда как в -спирали водородные связи образуются между этими группами в пределах одной и той же полипептидной цепи. Прилежащие цепи в складчатом -слое могут идти в одном и том же направлении (параллельный -слой) или в противоположных направлениях (антипараллелъный -слой). Например, фиброин шелка состоит почти целиком из «штабелей» антипараллельных -складчатых слоев (рис. 2.41). Аналогичные области -складчатых слоев встречаются во многих других белках. Особенно широко распространены структурные единицы, состоящие из 2-5 параллельных или антипараллельных -складок.

Третий тип периодической структуры - коллагеновая спиралъ будет подробно рассматриваться в гл. 9. Эта специализированная структура обеспечивает высокую упругость коллагена основного компонента кожи, костей и сухожилий.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление