Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

3.5. Участок связывания кислорода в миоглобине

Группа гема локализуется в углублении на молекуле миоглобина. Высокополярные пропионатные боковые цепи гема расположены на поверхности молекулы. При

Рис. 3.14. Схематическое изображение участка связывания кислорода в миоглобине. Пятое координационное положение занято гистидином (проксимальный гистидин); кислород связывается в шестом координационном положении; гистидин (дистальный гистидин) расположен вблизи шестого координационного положения.

Рис. 3.15. (см. скан) Модель участка связывания кислорода в миоглобине. Показаны тем, проксимальный гистидин и дметальный гистидин

физиологическом значении рН они находятся в ионизированном состоянии. Остальные части гема погружены внутрь молекулы миоглобина, где ее окружают неполярные, за исключением двух гистидинов, аминокислотные остатки. Атом железа в геме присоединен непосредственно к одному из этих гистидинов, а именно к остатку (рис. 3.14 и 3.15). Этот остаток, занимающий пятое координационное положение, называется проксимальным гистидином. Атом железа примерно на 0,3 А выступает над плоскостью порфирина на стороне гистидинa-F8. Участок связывания кислорода расположен по другую сторону плоскости в шестом координационном положении. Рядом располагается второй остаток гистидина называемый дистальным. Остаток дистального гистидина-Е7 с гемом не связан. На рис. 3.16 показан участок карты электронных плотностей, включающий область гема.

Были исследованы три физиологически значимые формы миоглобина: дезоксимиоглобин, оксимиоглобин и ферримиоглобин. По конформации они очень сходны во всем, кроме шестого координационного положения (табл. 3.1). В ферримиоглобине в этом положении стоит вода; в дезоксимиоглобине оно свободно; в оксимиоглобине это положение занято кислородом. Связь с находится под углом к связи железо - кислород (рис. 3.17). Атом железа при оксигенировании пододвигается к плоскости гема примерно на 0,2 А. Важно отметить, что гем, таким образом, не является жесткой структурой. Более того, перемещение атома железа при оксигенировании играет ключевую роль в функционировании гемоглобина, что будет показано в следующей главе (разд. 4.11).

В контакт с гемом входят


Таблица 3.1. (см. скан) Окружение гема

Рис. 3.16. Фрагмент карты электронной плотности миоглобина вблизи участка связывания кислорода. Электронноплотная область, тянущаяся вдоль нижней части карты - спираль (Печатается с любезного разрешения д-ра J. Kendrew.)

Рис. 3.17.

Наклон и ориентация связи кислорода с атомом железа в оксимиоглобине. Угол между осью и связью составляет 121°.

аминокислотные остатки, принадлежащие разным участкам линейной последовательности, в частности остатки соответствующие аминокислотам 39 и 138 линейной последовательности. Отсюда видно, что участок, связывающий гем, в своей значительной части имеет трехмерную структуру

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление