Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

3.6. Жесткое окружение гема обеспечивает обратимость оксигенирования

На долю участка, в котором происходит связывание кислорода, приходится лишь небольшая часть объема всей молекулы миоглобина. В самом деле, кислород непосредственно присоединяется только к атому железа в геме. Какова же роль полипептидной части молекулы в связывании и переносе кислорода? Для ответа на этот вопрос рассмотрим, как связывается кислород свободным гемом. В водном растворе свободный феррогем способен связать кислород, но лишь на короткий момент. Объясняется это тем, что в воде феррогем быстро окисляется до ферригема, который не связывает кислорода. Промежуточным продуктом в этой реакции является сандвичевое соединение, образованное двумя темами с

Рис. 3.18.

При связывании кислорода изменяются спектры поглощения миоглобина и гемоглобина в области видимого света. Миоглобин и гемоглобин имеют очень сходные спектры поглощения видимого света.

между ними. В миоглобине гем менее чувствителен к окислению, поскольку две молекулы миоглобина практически не способны к ассоциации и образованию сандвичевого соединения гем-О2-гем. Образование такого комплекса стерически заблокировано дистальным гистидином и другими остатками, окружающими шестое координационное положение. Самые убедительные данные в пользу того, что стерические факторы определяют скорость окисления гема, были получены при изучении специально синтезированных модельных соединений. Джеймс Коллман (J. Collman) синтезировал железопорфириновые комплексы, огороженные «частоколом» заместителей (рис. 3.19), имитирующие участки связывания кислорода в миоглобине и гемоглобине. В этих соединениях на одной стороне порфиринового кольца имелась «огороженная» область для связывания тогда как другая сторона оставалась незакрытой и могла связывать основание. Оказалось, что если в качестве основания присоединялся замещенный имидазол, этот комплекс (рис. 3.20) приобретал такое же сродство к кислороду, как и миоглобин. Более того, «огороженность» стабилизирует ферроформу этого железо-порфирина, в результате чего он приобретает способность к обратимому связыванию кислорода на длительное время. Основное различие между этим модельным соединением и обычным гемом состоит в наличие заместителей, создающих «огороженную» структуру, и тем самым блокирующих образование димерного сандвича гем-02-гем.

Следовательно, в миоглобине создается такое микроокружение простетической группы, благодаря которому она

Рис. 3.19. Схематическое изображение «огороженного» железопорфирина со связанным «Частокол» химических заместителей препятствует сближению двух порфиринов и образованию промежуточного продукта окисления.

Рис. 3.20. Структурная формула «огороженного» железопорфирина. [Coilman J., Brauman J. I., Rose E., Suslick K.S., Proc. Nat. Acad. Sci, 75, 1053 (1978).]

приобретает характерные свойства. Это общее правило, что функция простетической группы частично зависит от ее полипептидного окружения. В самом деле, тот же самый гем выполняет совершенно другую функцию в составе цитохрома с - белка конечного участка дыхательной цепи в митохондриях всех аэробных организмов. В цитохроме с гем обратимо переносит электроны, а не кислород. Наконец, совсем другую роль играет гем, входящий в состав фермента каталазы, где он разлагает перекись водорода на воду и кислород.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление