Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

3.8. В растворенном виде и в кристаллическом состоянии миоглобин имеет практически одинаковую структуру

С помощью рентгеноструктурного анализа высокого разрешения была получена замечательно детальная, хотя статическая, картина молекулы миоглобина. Возникает существенный вопрос: имеет ли растворенный миоглобин такую же структуру, как миоглобин кристаллический? Кристаллический миоглобин отличается от растворенного в том отношении, что в процессе

Рис. 3.21.

Структурная основа пониженного сродства миоглобина и гемоглобина к оксиду углерода. А-связь расположена на одной прямой со свободным железопорфирином; - наклонная геометрия связи с миоглобином и гемоглобином, обусловленная тем, что дистальньгй гистидин препятствует прямолинейному связыванию в результате сродство к оказывается значительно сниженным; -наклонная геометрия связи с миоглобином и гемоглобином. Связь со свободными железопорфиринами также имеет наклонную геометрию.

кристаллизации он подвергается воздействию высокой ионной силы и между его отдельными молекулами возникают взаимодействия, Могут ли эти факторы так изменить структуру миоглобина, что картина, полученная при рентгеноструктурном анализе, не приближает нас к пониманию его биологической функции? Ответ на этот вопрос - решительное нет. Имеется целый ряд доказательств, что структура миоглобина в растворенном виде и в виде кристалла очень сходна.

1. В кристаллическом состоянии миоглобин функционально активен: он способен присоединять кислород, хотя реакция протекает и не так быстро, как в растворе. В целом реакционноспособность миоглобина в кристаллическом состоянии понижена.

2. Спектр поглощения, характерный для группы гема в миоглобине, растворенном или кристаллическом, один и тот же. Спектры поглощения служат очень чувствительным показателем особенностей микроокружения гема,

3. Содержание a-спиралей в растворенной молекуле оценивают но дисперсии оптического вращения и по круговому дихроизму. Измеренное таким образом количество a-спиралей хорошо согласуется с числом -спиралей, полученным при анализе карты электронных плотностей кристалла. Маловероятно, чтобы значительные изменения конформации не сопровождались бы изменением числа спиралей в структуре белка.

4. Рентгеноструктурный анализ миоглобина тюленя показал, что третичная структура этого белка очень близка таковой миоглобина кита. В противоположность этому кристаллические решетки этих миоглобинов весьма различны, а следовательно, и взаимодействия между молекулами в этих двух кристаллах неодинаковы. Таким образом, маловероятно, чтобы значительные искажения структуры были бы обусловлены кристаллической решеткой.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление