Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

3.16. Возникновение гемоглобина - новый этап в эволюции

До сих пор мы акцентировали внимание на структурном сходстве между миоглобином и гемоглобином. Однако функционально эти две молекулы соврешенно различны. Субъединицы гемоглобина имеют ту же конфигурацию, что и миоглобин. Но соединение субъединиц с образованием тетрамера приводит к появлению новых свойств огромного биологического значения. Этому вопросу посвящена следующая глава.

Заключение

Миоглобин и гемоглобин - белки, выполняющие у позвоночных роль переносчиков кислорода. Миоглобин облегчает перенос кислорода в мышцах и обеспечивает его накопление в этой ткани. Гемоглобин, находящийся в эритроцитах, является переносчиком кислорода в крови. Способность этих белков связывать кислород обусловлена наличием в их молекуле прочно связанной простетической группы гема. Гем представляет собой замещенный порфирин с центрально расположенным атомом железа. Железо в теме может быть в ферроформе или ферриформе Только ферро-форма способна связывать

Миоглобин представлен одной полипептидной цепью, состоящей из 153 аминокислотных остатков ( и имеет компактную форму. Во внутренней части молекулы находятся почти исключительно неполярные остатки, тогда как снаружи расположены и полярные, и неполярные аминокислотные остатки.

Рис. 3.27. Перекрест цепей в миоглобине. В положении практически всегда стоит глицин, поскольку для более длинной, чем у глицина, боковой цепи нет места.

Около 75% полипептидной цепи имеет структуру -спирали, причем имеется 8 спирализованных участков. Единственный феррогем локализован в неполярной нише, что защищает его от окисления в ферриформу. Атом железа в геме непосредственно связан с атомом азота боковой цепи гистидина. Этот проксимальный гистидин занимает пятое координационное положение. Шестое координационное положение по другую сторону плоскости гема - это участок связывания Второй гистидин, называемый дистальным расположен непосредственно рядом с этим участком. Проксимальный гистидин повышает сродство гема к кислороду, а дистальный гистидин оказывает стерический эффект, снижая связывание оксида углерода. Дистальный гистидин и другие аминокислотные остатки вблизи шестого координационного положения подавляют также окисление гема в ферриформу.

Из смеси денатурированного (с развернутой структурой) апомиоглобина и гема можно получить функционально активный миоглобин. Такой опыт по ренату рации показывает, что конформация миоглобина

предопределена последовательностью аминокислот в нем; аналогичное явление впервые было установлено в отношении рибонуклеазы. Во внутренней части молекулы миоглобина сгруппированы неполярные аминокислотные остатки, что, по-видимому, обеспечивает взаимное притяжение, необходимое для образования свернутой компактной структуры.

Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых содержит гем. Гемоглобин -основной гемоглобин взрослого организма - имеет субъединичную структуру Гемоглобин минорный гемоглобин взрослых - имеет состав а эмбриональный гемоглобин Пространственные структуры и -цепей гемоглобина и миоглобина обладают поразительным сходством, несмотря на большие различия в последовательности аминокислотных остатков. Сравнение последовательности аминокислот в гемоглобинах многих видов животных показало, что положение девяти аминокислот остается во всех случаях практически инвариантным. К этой группе консервативных аминокислотных остатков относится несколько остатков, расположенных вблизи гема, в частности проксимальный и дистальный гистидины. Консервативным свойством является также выраженная неполярность внутренней части структуры каждой субъединицы.

РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА

(см. скан)

Вопросы и задачи

(см. скан)

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление