Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

6.12. О степени совершенства кинетики ферментативного катализа судят по критерию ...

Когда концентрация субстрата намного превышает скорость катализа численно равна т.е. числу оборотов, как это описано в предыдущем разделе. Однако в физиологических условиях концентрации субстратов в большинстве случаев ниже насыщающих. Отношение обычно колеблется от 0,1 до 1,0. Если то скорость ферментативной реакции значительно ниже поскольку большинство активных центров остается свободным. Существуют ли такие параметры, с помощью которых можно описать кинетику ферментативных реакций в этих условиях? Такие параметры имеются и их можно получить, объединив уравнения (2) и (8):

Если то концентрация свободного фермента практически равна общей концентрации фермента и тогда

Таким образом, при скорость ферментативной реакции зависит от величины и от [5].

В каких границах лежит отношение Обратите внимание, что оно зависит от как можно это показать путем замещения

Предел, которого может достичь отношение определяется значением т.е. скоростью образования комплекса Эта скорость не может превышать число столкновений фермента с субстратом, контролируемое скоростью диффузии. Из-за этого накладываемого диффузией ограничения значение не может быть выше Отсюда следует, что верхний предел отношения составляет

Это ограничение сохраняет свою силу и применительно к ферментам, имеющим более сложный механизм реакции, чем тот, что описан в уравнении (1). В случае таких ферментов максимальная скорость катализа при насыщающих концентрациях субстрата, обозначаемая зависит не от одной а от нескольких констант скоростей. Параметром, характеризующим эти ферменты, является Для ряда ферментов, в частности для ацетилхолинэстеразы, карбоангидразы и триозофосфатизомеразы, отношение колеблется от до что свидетельствует о достижении ими практически совершенной кинетики: скорость катализируемых ими реакций ограничивается только частотой столкновения фермента с субстратом. Дальнейшее повышение скорости реакции возможно только на основе уменьшения времени диффузии. В действительности часто бывает так, что ферменты, обеспечивающие отдельные метаболические последовательности, организованы в сложные комплексы (разд. 13.10), благодаря чему продукт реакции, катализируемой одним ферментом, быстро попадает на следующий фермент. Таким образом, ограничения, накладываемые скоростью диффузии в растворе, частично снимаются тем обстоятельством, что субстраты и продукты оказываются в малом объеме на полиферментном комплексе.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление