Главная > Химия > Биохимия, Т.1
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

2.2. Особые аминокислоты дополняют основной набор, насчитывающий двадцать аминокислот

В ряде белков содержатся особые аминокислоты, образующиеся путем модификации обычных аминокислот после их включения

Рис. 2.10. У серина и треонина боковая цепь представлена алифатической гидроксильной группой.

Рис. 2.11 Фенилаланин, тирозин и триптофан имеют ароматические боковые цепи.

Рис. 2.12. Лизин, аргинин и гистидин имеют основные боковые цепи.

в полипептидную цепь. Так, например в состав коллагена входит гидроксипролин - гидроксилированное производное пролина (рис. 2.16). Как будет показано далее (разд. 9.7), дополнительная гидроксильная группа стабилизирует структуру коллагенового волокна. Биологическое значение этой модификации аминокислоты становится очевидным при цинге, развивающейся в результате недостаточного гидроксилирования коллагена. Еще одна модифицированная кислота - у-карбоксиглутамат. Нарушение карбоксилирования глутамата в протромбине - белке свертывающей системы крови - может привести к кровоточивости (разд. 8.23). Из обнаруженных в белках модифицированных аминокислот чаще всего встречается фосфосерин. Действие ряда гормонов опосредуется процессами фосфорилирования или дефосфорилирования специфических остатков серина в различных белках (разд. 16.11).

Рис. 2.13. Аспартат и глутамат имеют кислотные боковые цепи.

Рис. 2.14. Аспарагин и глутамин имеют амидные боковые цепи.

Рис. 2.15. Цистеин и метионин имеют серусодержащие боковые цепи.

Таблица 2.1. (см. скан) Сокращенные обозначения аминокислот

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление