Главная > Химия > Биохимия, Т.2
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

14.17. Конформация цитохрома с оставалась в основном постоянной в течение миллиардов лет

Цитохром с имеется у вссх организмов, обладающих митохондриальными дыхательными цепями: растений, животных и эукариотических микроорганизмов. Этот переносчик электронов возник более 1,5 млрд. лет назад, до того, как произошла дивергенция на царство растений и животных. Его функция сохранялась неизменной в течение всею этою периода, о чем свидетельствует тот факт, что цитохром с любого вида эукариот реагирует in vitro с цитохромоксидазой любого другого исследованного к настоящему времени вида. Например, цитохром с из зародышей пшеницы реагирует с цитохромоксидазой из ткани человека. Второй критерий сохранения функции - близость значений окислительно-восстановительного потенциала для всех молекул цитохрома с (около + 0,25 В). Третий критерий - почти полная идентичность спектров поглощения молекул цитохрома с различных видов. Действительно, циюхромы некоторых прокариот, такие, как цитохром фотосинтезирующих бактерий и цитохром денитрифицирующих бактерий, очень близки к цитохрому с из митохондрий сердца тунца (рис. 14.16).

Эмиль Смит, Эмануэль Марголиаш (Emil Smith, Emanuel Margoliash) и др. определяли аминокислотную последовательность цитохромов с от более чем восьми далеких друг от друга видов эукариот. Они обнаружили поразительный факт - оказалось, что 26 из 104 остатков сохранялись инвариантными в течение более

Рис. 14.16. Сохранение трехмерной структуры цитохрома с в ходе эволюции на примере сходства конформаций цитохрома с из митохондрий сердечной мышцы тунца цитохрома с 2 из Rhodospirillum rubrum, фотосинтезирующей бактерии и цитохрома из Paracoccus denitrificans, денитрифицирующей бактерии (В). (Salamme, Воспроизведено по разрешению из Annual Review of Biochemistry, v. 46, 1977, Annual Rewiews Inc.)

полутора миллиардов лет эволюции. Теперь, когда известна пространственная структура молекулы, становятся очевидными причины такого постоянства большинства из этих остатков. Как можно было ожидать, инвариантными являются гемовые лиганды метионин-80 и гистидин-18, так же как два цистеина, ковалентно связанные с гемом. Последовательность из 11 остатков (с 70-го по 80-й) почти одинакова во всех молекулах цитохрома с. Инвариантны многие гидрофобные остатки, контактирующие с гемом. В ходе эволюции в цитохроме с сохранилась большая часть остатков глицина. Как указывалось ранее (разд. 9.6), остатки глицина имеют важное значение в силу их малых размеров. Компактное скручивание пептидной цепи требует присутствия глицина в определенных положениях. Некоторые инвариантные остатки лизина и аргинина локализованы в положительно заряженных кластерах на поверхности молекулы. Один из таких кластеров взаимодействует с цитохром—с - редуктазой, другой - с цитохромоксидазой.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление