Главная > Химия > Биохимия, Т.3
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

32.14. Порин образует в наружной мембране каналы для небольших полярных молекул

В наружной мембране бактериальной клетки содержится большое количество молекул порина - трансмембранного белка массой Тримеры порина формируют каналы, по которым небольшие полярные молекулы быстро диффундируют, проходя сквозь мембрану (рис. 32.23). Поскольку диаметр канала 10 А, он пропускает молекулы массой, не превышающей 600 Да. Гидрофобные молекулы независимо от своего размера плохо проходят по каналу; из этого следует, что пориновый канал наполнен водой и выстлан полярными группами. Следовательно, канал приспособлен для пропускания небольших полярных метаболитов типа моносахара. Что касается полярных соединений с большей молекулярной массой, то для некоторых из них существуют специфические системы транспорта через наружную мембрану; примером может служить система транспорта мальтозы. Диффузия мальтозы (дисахарида) и мальтотриозы по пориновому каналу идет очень медленно; для их переноса через мембрану существует специальная система транспорта. Известны также специфические системы транспорта витамина и хелатов железа. Некоторые фаги проникают в бактериальные клетки путем связывания со специфическими переносчиками. Так, фаг X использует рецептор мальтозы.

Среди белков наружной мембраны количественно преобладает молекул на

Рис. 32.23. А. Электронная микрофотография Е. coli. Видно расположение негативно окрашенных пориновых каналов. Изображение пориновых каналов, полученное после обработки и фильтрации (обесцвечивания фона) микрофотографии, приведенной на рис. А. В. Разъясняющая схема: показана проекция каналов порина при низком разрешении. [Steven А, С., Heggeler В. Ten, Mu-ller R., Kistler J., Rosenbusch J. P., J. Cell Biol., 72, 292 (1977).]

клетку) небольшой липопротеин, содержащий всего лишь 58 остатков аминокислот. Этот белок характеризуется высокой степенью -спирализованности; к его N-концевому цистеину ковалентно присоединены три жирные кислоты. Примерно 1/3 молекул липопротеина через Е-аминогруппы своего С-концевого лизина связана с СООН-группами расположенного над ним пептидогликана. Таким образом, рассматриваемый липопротеин прикрепляет наружную мембрану к подлежащему пептидогликанномуслою и тем самым способствует механической устойчивости клеточной оболочки.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление