Главная > Химия > Биохимия, Т.3
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

34.9. «Рабочим ходом» является поворот связанной с актином S1-головки миозина

Генерирование силы сокращения связано с циклическим образованием и диссоциацией комплекса между S1-головкой миозина и актином. Циклически повторяющиеся процессы присоединения, подтягивания

Рис. 34.15. Перемена полярности толстых и тонких нитей посередине между двумя Z-пластинками.

Рис. 34.16. Схема взаимодействия толстых и тонких нитей при сокращении скелетной мышцы. (По схеме, любезно предоставленной д-ром James Spudich.)

и отсоединения сопровождают даже одиночное сокращение. Механизм генерирования силы сокращения изучается в настоящее время методами биохимии, электронной микроскопии, дифракции рентгеновских лучей. Полученные данные показывают, что в покоящейся мышце головки S1 не связаны с тонкими нитями (рис. 34.17, А). В этом физиологическом состоянии головки S1 располагаются вокруг толстой нити по спирали. При стимуляции мышцы S1-головки отодвигаются от толстых нитей и прикрепляются к актиновым единицам на тонких нитях (рис. На следующем этапе головки S1 меняют свое направление так, что их длинная ось образует угол примерно 45° с осью тонких нитей (рис. 34.17, В). Этот постулированный поворот головок миозина является, по-видимому, рабочим ходом мышечного сокращения. Через ницу миозина поворот S1-домена передается на толстую нить. В итоге толстая нить продвигается относительно тонкой примерно на 75 А. Завершающий этап процесса - отсоединение S1-головки от тонких нитей (рис.

Сопоставим эти предполагаемые структурные переходы, обеспечивающие возникновение силы сокращения, с промежуточными этапами гидролиза АТР. В состоянии покоя миозин содержит прочно связанные ADP и (рис. 34.17, А). При стимуляции мышечного волокна головка S1 присоединяется к тонкой нити в перпендикулярном ей направлении (рис. Далее ADP и связанные с высвобождаются, а головка S1 совершает поворот, принимая наклонное положение по отношению к тонкой нити (рис. 34.17, В). Таким образом, «рабочий ход» обеспечивается высвобождением прочно связанных ADP и На следующем этапе происходит отделение головки S1 от тонкой нити вследствие связывания АТР (рис. Далее отсоединенная от актина головка S1 вновь становится около тонкой нити перпендикулярно ей. Завершающий этап цикла - гидролиз АТР головкой не связанной с актином.

В молекуле миозина имеется два типа шарнирных соединений, благодаря которым головка S1 обратимо присоединяется к актину или отсоединяется от него, а также, находясь в связанном с актином состоянии, меняет свое направление. Шарнир одного типа локализован между каждой из головок S1 и стержнем а шарнир второго типа - между и ЛММ-единицей миозина (рис. 34.18). Шарниры представляют собой гибкие участки полипептидной цепи, легко расщепляемые гидролитическими ферментами. Собственно сам факт ферментативного расшепления миозина на фрагменты ЛММ, указывает на то, что миозин образован из доменов, соединенных между собой шарнирными участками. Функция домена состоит в передаче напряжения от связанной с тонкой нитью головки S1 на домен ЛММ, составляющий часть толстой нити. Благодаря шарнирному участку между головка S1 может по-разному взаимодействовать с актином в зависимости от того, имеются ли на ней прочно связанные ADP и или нет. Другой шарнирный участок, соединяющий и ЛММ, допускает довольно большие изменения в положении S1 относительно толстой нити и тем самым обеспечивает точность взаимодействия S1 с актином. В итоге напряжение может генерироваться на большом протяжении латеральных поверхностей толстых и тонких нитей. В целом

сегментарная подвижность (гибкость) шарнирного типа играет критическую роль в мышечном сокращении, так же как и в механизме действия антител (разд. 33.7).

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление