Главная > Химия > Биохимия, Т.3
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

34.10. Тропонин и тропомиозин опосредуют регуляторное действие ионов кальция на мышечное сокращение

Физиологическим регулятором мышечного сокращения служит Са2+. Сетсуро Эбаши (Setsuro Ebashi) открыл, что влияние Са2+ на взаимодействие актина и миозина опосредовано тропомиозином и тропониновым комплексом, которые локализованы в тонких нитях и составляют около трети их массы. Тропомиозин представляет собой двухцепочечный -спирализованный тяж. Этот очень сильно вытянутый белок массой располагается почти параллельно длинной оси тонкой нити (рис. 34.19). Тропонин - комплекс трех полипептидных цепей: связывает ионы кальция, связывается с актином, а с тропомиозином. Тропониновые комплексы расположены на тонких нитях на расстоянии 385 А друг от друга, причем этот интервал задается длиной тропомиозина. Тропониновый комплекс, связанный с одной молекулой тропомиозина, регулирует активность примерно 7 мономеров актина.

В отсутствие Са2+ тропонин и тропомиозин ингибируют взаимодействие актина и миозина. При этом тропомиозин стериче-ски блокирует участки связывания S1 на актине. Нервный импульс, как будет показано ниже, запускает высвобождение Са2+ из саркоплазматического ретикулума.

Высвобожденный Са2+ связывается с ТнС-компонентом тропонина, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и затем на актин. В частности, тропомиозин передвигается к центру длинной впадины, идущей спирально вдоль тонкой нити. Это разрешает взаимодействие S1-головок миозина с актиновыми единицами тонких нитей. Возникает сила сокращения и одновременно гидролизуется АТР; далее происходит удаление Са2+ , и тропомиозин вновь блокирует доступ актина к S1-головкам миозина. Таким образом, Са2+ регулирует мышечное сокращение по аллостерическому механизму со следующей последовательностью передачи информации:

Рис. 34.17. Предполагаемый механизм генерирования силы при взаимодействии S1-головок нитей миозина с нитями актина. Поворот головки связанной с актином, вызывает движение толстых нитей относительно тонких (на схеме - переход от к В).

Рис. 34.18. Два типа шарнирных соединений в миозине - один между второй между и ЛММ - позволяют изменять положение головки S1 по отношению к актину во время «рабочего хода».

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление