Главная > Химия > Биохимия, Т.3
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

36.16. Валиномицин связывает К+ в 1000 раз прочнее, чем Na+

Каким образом соединения, транспортирующие ионы, различают такие сходные ионы, как Валиномицин связывает К+ в 1000 раз прочнее, чем Na+, т. е. избирательность этого переносчика выше, чем -АТРазы. Рассмотрим основу столь высокой избирательности. Как показали спектроскопические исследования, комплексы валиномицина с Na+ и К+ очень сходны по структуре. В частности, в обоих комплексах одинаковы длины координационных связей между катионом в центре молекулы и атомами кислорода. Почему же тогда К+ связывается намного прочнее, чем Причина этой избирательности в том, что К+ слабее, чем Na+, притягивает воду. Свободная энергия образования гидратной оболочки для Na+ на 17 ккал/моль ниже, чем для К+ (табл. 36.2). Следовательно, валиномицин связывает К прочнее потому, что отделение воды от К требует

Таблица 36.2. (см. скан) Свойства щелочных катионов

Рис. 36.25. Вид с двух сторон модели комплекса нонактина с К+.

меньшей затраты энергии, чем отделение Na+.

Пока еще не проводилось исследования атомарной структуры какого-либо ион-транспортирующего соединения, предпочтительно связывающего Na+, однако можно представить себе, каким должна быть ключевая особенность такой структуры. По-видимому, в ней должно отражаться использование того факта, что Na+ имеет меньший ионный радиус чем благодаря чему отрицательно заряженные атомы кислорода могут в большей степени приблизиться к Na+, чем к К+; таким путем может быть преодолен более высокий энергетический барьер дегидратирования Na+ но сравнению с К+. Следовательно, можно предсказать, что участки специфического связывания Na+ должны обладать высокой плотностью отрицательного заряда и такой геометрией, которая позволяла бы Na+ плотно входить в них. В отличие от этого участки специфического связывания К+ должны, по-видимому, обладать отрицательным зарядом меньшей плотности и их геометрия должна меньше подходить для образования очень коротких связей между катионом и координирующими группами.

Примечательна также гибкость молекулы валиномицина (рис. 36.24). Хелатирование К+ представляет собой ступенчатый процесс, в ходе которого молекулы воды гидратной оболочки иона последовательно вытесняются кислородными атомами антибиотика. Новые связи формируются по мере разрыва старых, и потому активационный барьер для связывания иона оказывается низким. Аналогичным образом и энергия активации противоположного процесса - высвобождения иона - также низка. В итоге валиномицин присоединяет и высвобождает К+ множество раз на протяжении секунды. Важная роль гибкости структуры в этом случае так же очевидна, как и при действии ферментов.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление