Главная > Химия > Биохимия, Т.3
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

36.17. Можно выявить поток ионов через единичный канал в мембране

Проводимость планарной двуслойной мембраны, содержащей небольшое количество грамицидина А, не является постоянной. Как показал Денис Хейдон (Denis Haydon), проводимость этой мембраны для Na+ изменяется во времени ступенчато (рис. 36.26). Эти ступени проведения иона определяются спонтанным открыванием и закрыванием образованных грамицидином А каналов. Единичный канал остается открытым в течение примерно секунды. По такому каналу легко проходят одновалентные катионы, но не анионы или двухвалентные катионы. Оказалось, что по одному каналу в течение секунды мажет, пройти более 10 ионов. Такая скорость транспорта только на один порядок величины ниже скорости диффузии в чистой воде. В отличие от этого максимальная скорость транспорта, осуществляемого подвижным переносчиком, составляет менее

Рис. 36.26. Ступенчатое изменение проводимости липидной двуслойной мембраны, содержащей несколько молекул грамицидина А. Минимальное увеличение проводимости обусловлено появлением одного открытого канала. (Печатается с любезного разрешения д-ра О. Andersen.)

ионов в 1 с, так как повороты и перемещение подвижного переносчика в мембране занимают не менее 1 мс.

Методами спектроскопии и дифракции рентгеновских лучей было показано, что трансмембранный канал образуется из двух молекул грамицидина А (рис. 36.27). Внутри мембраны обладающий свойством проводника спирализованный димер находится в равновесии с непроводящими мономерами. По существу, ступенчатое изменение проводимости на рис. 36.26 соответствует процессу образования и диссоциации димеров. Димер формирует обводненный канал диаметром 4 А, окруженный полярными группами пептидов. Гидрофобные боковые цепи располагаются на периферии канала и контактируют с углеводородными цепями фосфолипидов мембраны. Окружающие водную пору карбоксильные группы в канале образуют кратковременные координационные связи с катионом в момент его прохождения по каналу. Как показал рентгеноструктурный анализ, связавший катионы канал становится короче и шире; это еще раз подчеркивает динамическую природу молекул, обладающих транспортной функцией.

Рис. 36.27. Схематическое изображение канала из грамицидина А. Канал образуется путем связывания N-формильных концов двух полипептидов. Каждая цепь скручивается в в-спираль, похожую на свернутый в рулон в-складчатый слой. Изображенная модель была предложена Деном Ури (Dan Urry). [Weinstein S., Wallace В. А., Blout E. R., Morrow J. S., Veatch W., Proc. Nat. Acad. Sci., 76, 4230 (1979).]

Рис. 36.28. Электронная микрофотография изолированных листков межклеточных щелевых соединений. Цилиндрические коннексоны образуют гексагональную решетку с ребром ячейки 85 А. Диаметр интенсивно окрашенной полости в центре - около 20 А. (Печатается с любезного разрешения д-ра N. Unwin и д-ра G. Zampighi.)

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление